酶为什么有那么高催化效率，工作原理是甚么，结构特点是什么

Answer 1

楼上的都有点答非所问吧
酶催化作用的机制

一 酶作用专一性的机制 酶分子活性中心部位，一般都含有多个具有催化活性的手性中心，这些手性中心对底物分子构型取向起着诱导和定向的作用，使反应可以按单一方向进行。酶能够区分对称分子中等价的潜手性基团。

（一）“三点结合”的催化理论。认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。

（二）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样

（三）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。 二：酶作用高效率的机制

1，中间产物学说

在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。

E + S ==== E-S ====P + E

许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。

2. 活化能降低

酶促反应：E + S === ES === ES === EP === E + P

反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化DH°。

而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。

催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用

反应过程中能的变化

酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物，

其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。

3. 邻基效应和定向效应

在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 例：咪唑和对-硝基苯酚乙酸酯的反应是一个双分子氨解反应.

4. 与反应过渡状态结合作用

按 SN2 历程进行的反应，反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关。

在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复合物的实际上是底物形成的过渡状态，

所以，酶与过渡状态的亲和力要大于酶与底物或产物的亲和力。

张力学说这是一个形成内酯的反应。当 R＝CH3时，其反应速度比 R＝H的情况快315倍。

由于-CH3体积比较大，与反应基团之间产生一种立体排斥张力，从而使反应基团之间更容易形成稳定的五元环过渡状态。

5. 多功能催化作用

酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状态。

(1) 酸－碱催化：酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。

酶分子中可以作为广义酸、碱的基团

广义酸基团 广义碱基团（质子供体） （质子受体）

(2) 共价催化 ：催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。

酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等。某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。

(3) 金属离子催化作用：金属离子可以和水分子的OH-结合，使水显示出更大的亲核催化性能。

电荷屏蔽作用：电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。

多种激酶(如磷酸转移酶)的底物是Mg2+－ATP复合物。

电子传递中间体 ：许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。

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参考资料：累死我了！ 生化书上找下了的

Answer 2

酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。 　　S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。 　　
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。

参考资料：http://baike.baidu.com/view/1326.htm#7

Answer 3

酶有很高的催化效率其工作原理是酶与反应物结合后会发生空间结构的改变，从而降低了化学反应的活化能。加快了化学反应的进行。其本质绝大多数是蛋白质，少数是RNA，所以应从这两类物质来说明其结构特点。归纳起来就是具有多样性。